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Podoplanin ist ein membranständiges Glykoprotein, welches in diversen Geweben im menschlichen Körper exprimiert wird, so zum Beispiel auf Nieren-Podozyten, nach welchen es benannt wurde.cite-ref-1[1]

Da Podoplanin stark auf lymphatischen Endothelzellen, nicht aber auf Blut-Endothelzellen exprimiert wird, dient es als Marker für Lymphgefäße.cite-ref-2[2] Die genaue physiologische Funktion von Podoplanin ist unbekannt. Versuche mit Podoplanin-Knockout-Mäusen haben jedoch gezeigt, dass das Protein an der Entwicklung der Lungecite-ref-3[3] und des lymphatischen Gefäßsystems beteiligt ist.cite-ref-4[4]

Es existieren mehrere alternativ gespleißte Transkriptvarianten, welche verschieden lange Isoformen kodieren.

Podoplanin bindet an den Thrombozytenrezeptor CLEC-2 der Maus und des Menschen. Knockout-Mäuse für Podoplanin zeigen Entwicklungsschäden am Herz. Bei Patienten mit Primären Gehirntumoren ist eine erhöhte Podoplanin-Expression mit erhöhtem Risiko für Venöse Thromboembolien assoziiert.cite-ref-5[5] Podoplanin ist ein Marker für das Mundhöhlenkarzinom-Risiko.cite-ref-6[6]cite-ref-7[7]cite-ref-8[8]cite-ref-9[9]

Darüber hinaus aktiviert Podoplanin die intrazelluläre GTPase RhoA via Bindung an mit Podoplanin kolokalisierte ERM Proteine wie Ezrin.cite-ref-10[10]

cite-note-11. ↑ Breiteneder-Geleff, S. et al., Podoplanin, novel 43-kd membrane protein of glomerular epithelial cells, is down-regulated in puromycin nephrosis. In: Am J Pathol, 1997. 151(4): p. 1141-52

cite-note-22. ↑ Baluk P, McDonald DM: Markers for microscopic imaging of lymphangiogenesis and angiogenesis. In: Ann. N. Y. Acad. Sci. 1131. Jahrgang, 2008, S. 1–12, doi:10.1196/annals.1413.001, PMID 18519955. , Annals of the New York Academy of Sciences.

cite-note-33. ↑ Ramirez M.I. et al., T1alpha, a lung type I cell differentiation gene, is required for normal lung cell proliferation and alveolus formation at birth. In: Dev Biol, 2003 Apr 1;256(1):61-72

cite-note-44. ↑ Schacht, V. et al., T1alpha/podoplanin deficiency disrupts normal lymphatic vasculature formation and causes lymph-edema. In: The EMBO Journal, 2003. 22(14): p. 3546-56

cite-note-55. ↑ Julia Riedl, Matthias Preusser, Pegah Mir Seyed Nazari, Florian Posch, Simon Panzer: Podoplanin expression in primary brain tumors induces platelet aggregation and increases risk of venous thromboembolism. In: Blood. Band 129, Nr. 13, 30. März 2017, ISSN 0006-4971, S. 1831–1839, doi:10.1182/blood-2016-06-720714, PMID 28073783 (bloodjournal.org [abgerufen am 3. Mai 2017]).

cite-note-66. ↑ Xie J, Wu T, Guo L, et al: Molecular characterization of two novel isoforms and a soluble form of mouse CLEC-2. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 371. Jahrgang, Nr. 2, Juni 2008, S. 180–4, doi:10.1016/j.bbrc.2008.03.070, PMID 18361921.

cite-note-77. ↑ Christou CM, Pearce AC, Watson AA, et al: Renal cells activate the platelet receptor CLEC-2 through podoplanin. In: Biochem. J. 411. Jahrgang, Nr. 1, April 2008, S. 133–40, doi:10.1042/BJ20071216, PMID 18215137.

cite-note-88. ↑ Mahtab EA, Wijffels MC, Van Den Akker NM, et al: Cardiac malformations and myocardial abnormalities in podoplanin knockout mouse embryos: Correlation with abnormal epicardial development. In: Dev. Dyn. 237. Jahrgang, Nr. 3, März 2008, S. 847–57, doi:10.1002/dvdy.21463, PMID 18265012.

cite-note-99. ↑ Kawaguchi H, El-Naggar AK, Papadimitrakopoulou V, et al: Podoplanin: a novel marker for oral cancer risk in patients with oral premalignancy. In: Journal of Clinical Oncology. 26. Jahrgang, Nr. 3, Januar 2008, S. 354–60, doi:10.1200/JCO.2007.13.4072, PMID 18202409.

cite-note-1010. ↑ Martin-Villar E et al., Podoplanin binds ERM proteins to activate RhoA and promote epithelial-mesenchymal transition, In: J Cell Sci, 2006 Nov 1;119(Pt 21):4541-53. Epub 2006 Oct 17, PMID 17046996